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钙调素
calmodulin
一种能与钙离子结合的。钙离子被称为细胞内的第二信使，其浓度变化可调节细胞的功能，这种调节作用主要是通过钙调素而实现的。钙调素普遍存在于真核细胞中，在动物的脑和睾丸组织中的含量比在一般组织中高数倍。
钙调素是一种分子量为16700的单链蛋白质，由148个组成,其中没有半胱氨酸，有1/3是谷氨酸和天冬氨酸,等电点为4.3，是酸性蛋白质，一级结构已经测定。不同生物来源的钙调素，其氨基酸组成和顺序或完全一样，或仅有少许差异。它耐酸，耐热，十分稳定。
钙调素和细胞内很多种酶,如cAMP磷酸二酯酶cAMP和cGMp环化酶、糖原磷酸化酶激酶、糖原合酶激酶、需钙蛋白质激酶、蛋白磷酸解酶、NAD 激酶、肌球蛋白轻链激酶和钙离子-ATP酶等的作用有关。这些酶分别涉及cAMP的合成及分解，糖原的分解及合成，蛋白质的磷酸化及去磷酸化，NADP水平的调节，平滑肌的收缩及非肌肉细胞的运动，细胞内微管的解聚，和细胞内钙离子本身浓度的维持等。
在每个钙调素分子内,有4个可与钙离子结合的区域，它们的一级结构极为相似。细胞内钙离子水平通常维持在摩尔浓度左右。当外来的刺激使细胞内钙离子的浓度瞬息间升高至10～10摩尔浓度时，钙调素即与钙离子结合,构象改变,螺旋度增加，成为活性分子，乃进而与酶结合,使之转变成活性态。当钙离子浓度低于10摩尔浓度时，钙调素就不再与钙离子结合，钙调素和酶都复原为无活性态。因此，可以根据钙离子浓度的变化来控制细胞内很多重要的生化反应。还有几种钙调素的类似物,如肌钙蛋白C，它的氨基酸顺序的70％与钙调素相同，但它们存在于骨骼肌和心肌中。
至1982年，已得到电鳗和鸡的钙调素的cDNA克隆和鸡的钙调素基因克隆。根据前二者的核苷酸顺序分析，得知尽管它们的差异较大，但由之推测出的氨基酸顺序仍基本相同。在鸡的天然基因中，测得7个内含子,基因总长为12kb。
在细胞分裂周期中，和细胞癌变时，钙调素基因的表达加强。
崔桂芳
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